Komplex vázaný na inhibitor se tvoří většinou při koncentracích vysokých substrátů a komplex ES-I nemůže uvolňovat produkt, dokud je inhibitor vázán, což vede ke snížení Vmax. … Tak paradoxně nekompetitivní inhibice snižuje Vmax a zároveň zvyšuje afinitu enzymu k jeho substrátu.
Jak nekompetitivní inhibitor ovlivňuje Vmax?
Když je přidán nekonkurenční inhibitor , Vmax se změní, zatímco Km zůstane nezměněno. Podle Lineweaver-Burk grafu je Vmax snížen během přidávání nekompetitivního inhibitoru, což je v grafu znázorněno změnou jak sklonu, tak y-interceptu, když je přidán nekompetitivní inhibitor.
Proč je hodnota Vmax snížena při nekompetitivní inhibici?
Pro kompetitivní inhibitor je Vmax stejná jako pro normální enzym, ale Km je větší. Pro nekompetitivní inhibitor je Vmax nižší než pro normální enzym, ale Km je stejný. … Díky extra substrátu jsou molekuly substrátu dostatečně bohaté na to, aby důsledně „přebily“molekuly inhibitoru na enzym.
Proč Km a Vmax klesají, když je přidán nekompetitivní inhibitor?
Nekompetitivní inhibitory se váží pouze na komplex enzym-substrát, nikoli na volný enzym, a snižují kcat i Km (pokles Km pramení z skutečnosti, že jejich přítomnost odtahuje systém pryč od volného enzymu ke komplexu enzym-substrát).
Co znamená snížení Vmax?
Nižší Vmax znamená, že enzym pracuje v neoptimálních podmínkách.
